HEMOGLOBINA
La hemoglobina es el transportador de oxígeno en los glóbulos rojos o eritrocitos, es decir, transporta en la sangre el oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos y músculos, donde se lo cede a la mioglobina.
La hemoglobina de los vertebrados es prácticamente esférica y está formada por 4 cadenas polipeptídicas, de dos tipos distintos, que se mantienen unidas por interacciones no covalentes (estructura cuaternaria). Cada cadena contiene un grupo hemo y un único lugar de unión para el oxígeno.
A pesar de la diferencia entre las secuencias de aminoácidos, las subunidades de la hemoglobina son muy parecidas a la mioglobina en su estructura tridimensional y también ofrecen el entorno adecuado para que el grupo hemo pueda transportar oxígeno.
Sin embargo, en condiciones fisiológicas la mioglobina tiene una afinidad mayor por el oxígeno que la hemoglobina, por lo que está puede cedérselo a su llegada al músculo. Además, es capaz de unirse al dióxido de carbono y, en el músculo, la cesión de oxígeno va asociada a la captura del dióxido de carbono, y lo lleva hasta los alvéolos pulmonares, donde tiene lugar el proceso inverso.
El feto tiene una hemoglobina especial que tiene también mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina materna, permitiendo que el oxígeno pase de la madre al feto en la circulación placentaria.
El grupo hemo aparece en otras muchas proteínas de gran importancia biológica, aunque su función no es la misma en todas, como los citocromos, las peroxidasas y las catalasas. Todas ellas son, por tanto, hemoproteínas o proteínas porfirínicas. Como están asociadas a un catión metálico se las puede englobar dentro del grupo de las metaloproteínas y, debido a que todas muestran un color característico, también se denominan cromoproteínas.
